PROTEÍNAS - COMPOSTOS ORGÂNICOS - BIOQUÍMICA | Biologia com Samuel Cunha

Key Concepts

Proteínas, aminoácidos, ligação peptídica, estrutura primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas, desnaturação proteica, enzimas, energia de ativação, especificidade enzimática, fatores que afetam a atividade enzimática (temperatura, pH), aminoácidos essenciais, não essenciais e semi-essenciais.

Proteínas: Introdução e Importância

As proteínas são compostos orgânicos essenciais, abundantes no corpo humano (10-15%), comparáveis à água em importância. A diversidade das proteínas é responsável pelas diferenças individuais (cor dos olhos, cabelo, pele), pois cada gene contém informação para sintetizar uma proteína específica. A síntese proteica é um processo complexo e fundamental na biologia.

Composição Atômica e Funções das Proteínas

As proteínas são formadas por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio, podendo conter enxofre. Suas principais funções incluem:

• Estrutural: Queratina (cabelo, pele), colágeno (resistência da pele). A falta de vitamina C impede a síntese de colágeno, causando escorbuto.
• Energética: Terceira fonte de energia, utilizada em casos de desnutrição severa.
• Defesa: Anticorpos (imunoglobulinas) neutralizam antígenos.
• Enzimática: Enzimas aceleram reações químicas, diminuindo a energia de ativação. "Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima."
• Hormonal: Insulina e glucagon regulam os níveis de açúcar no sangue. A insulina armazena glicose no fígado como glicogênio, enquanto o glucagon libera glicose a partir do glicogênio.

Aminoácidos: Monômeros das Proteínas

As proteínas são polímeros formados por monômeros chamados aminoácidos. Existem 20 tipos de aminoácidos, e a variação na quantidade, tipo e organização deles determina a diversidade das proteínas.

• Estrutura do Aminoácido: Cada aminoácido possui um carbono central ligado a um hidrogênio, um grupo amino (NH2), um grupo carboxílico (COOH) e um radical (R). O radical (R) é o que diferencia os aminoácidos.
• Classificação dos Aminoácidos:
  • Naturais: Produzidos pelo corpo.
  • Essenciais: Não produzidos pelo corpo, obtidos pela dieta.
  • Semi-essenciais: Produzidos em quantidade insuficiente pelo corpo, necessitando complementação via dieta.

Ligação Peptídica

A ligação peptídica é a ligação entre dois aminoácidos. Ocorre entre o grupo carboxílico de um aminoácido e o grupo amino de outro, com a liberação de uma molécula de água (síntese por desidratação). A quebra dessa ligação (hidrólise) requer a adição de água.

Classificação das Proteínas Quanto ao Número de Aminoácidos

• Dipeptídeo: Dois aminoácidos.
• Tripeptídeo: Três aminoácidos.
• Tetrapeptídeo: Quatro aminoácidos.
• Oligopeptídeos: Poucos aminoácidos.
• Polipeptídeo: Muitos aminoácidos (proteína).

Estruturas das Proteínas

As proteínas possuem quatro níveis de estrutura:

1. Primária: Sequência linear de aminoácidos.
2. Secundária: Enrolamento da cadeia em alfa-hélices ou beta-folhas pregueadas devido a interações entre os aminoácidos.
3. Terciária: Enovelamento tridimensional da proteína, determinada pelas interações entre os radicais dos aminoácidos.
4. Quaternária: Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (estruturas terciárias).

As proteínas são funcionais nas estruturas terciária e quaternária.

Relação entre DNA, Genes e Proteínas

Os genes, segmentos do DNA, contêm a informação para a produção de proteínas. A sequência de aminoácidos de uma proteína é determinada pelo gene correspondente. A forma da proteína está intimamente ligada à sua função.

Desnaturação Proteica

A desnaturação é a perda da estrutura tridimensional da proteína, alterando sua forma e, consequentemente, sua função. Fatores que causam desnaturação:

• Mutação: Alteração na sequência de bases nitrogenadas do DNA, resultando na substituição de um aminoácido na proteína. Exemplo: Anemia falciforme, onde a substituição do ácido glutâmico pela valina altera a forma da hemácia.
• Temperatura: Temperaturas elevadas podem romper as ligações que mantêm a estrutura da proteína.
• pH: Variações extremas de pH podem desestabilizar a estrutura da proteína.
• Substâncias Químicas: Certas substâncias podem interferir nas interações que mantêm a estrutura da proteína.

A renaturação é o processo de recuperação da estrutura original da proteína após a remoção do agente desnaturante. Nem todas as proteínas conseguem renaturar. Exemplo: A albumina do ovo, após a desnaturação pelo calor, não retorna à sua forma original.

Enzimas: Catalisadores Biológicos

As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos, acelerando as reações químicas no organismo. Elas diminuem a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. As enzimas são altamente específicas para seus substratos, seguindo o modelo "chave-fechadura". A enzima se liga ao substrato, formando um complexo enzima-substrato, que leva à formação do produto. A enzima é liberada inalterada para catalisar novas reações.

Fatores que Afetam a Atividade Enzimática

• Temperatura: Cada enzima possui uma temperatura ótima de atividade. Temperaturas muito altas ou muito baixas podem reduzir ou inativar a enzima.
• pH: Cada enzima possui um pH ótimo de atividade. Variações extremas de pH podem desestabilizar a estrutura da enzima. Exemplo: A pepsina, enzima do estômago, tem atividade ótima em pH ácido.

Outras Proteínas Importantes

• Insulina e Glucagon: Hormônios que regulam os níveis de glicose no sangue.
• Albumina: Proteína presente na clara do ovo.
• Queratina: Proteína estrutural das unhas e cabelos.
• Colágeno: Proteína que confere resistência à pele.

Classificação das Proteínas Quanto à Composição

• Proteínas Simples: Formadas apenas por aminoácidos.
• Proteínas Conjugadas: Formadas por aminoácidos e outros componentes (grupo prostético). Exemplos: Glicoproteínas (proteínas + carboidratos), Lipoproteínas (proteínas + lipídios), Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos).

Síntese/Conclusão

As proteínas são moléculas orgânicas complexas e multifuncionais, essenciais para a vida. Sua estrutura, determinada pela sequência de aminoácidos e pelas interações entre eles, está diretamente relacionada à sua função. A desnaturação proteica, causada por fatores como temperatura, pH e mutações, pode comprometer a função das proteínas. As enzimas, um tipo especializado de proteína, atuam como catalisadores biológicos, acelerando as reações químicas no organismo. O entendimento das proteínas é fundamental para a compreensão dos processos biológicos e para a aplicação em diversas áreas, como medicina, nutrição e biotecnologia.